Stichting FOM

2 oktober 2009, 2009/37

Eiwit nanomachines laten voor het eerst in detail hun voetstapjes zien

Onderzoekers van de Vrije Universiteit te Amsterdam en de Stichting FOM hebben het stapmechanisme ontrafeld van het eiwit kinesine dat essentieel is voor transport binnen onze cellen. Door gebruik te maken van een unieke experimentele methode konden ze volgen hoe de afstand tussen de twee 'voetjes' van dit eiwit verandert gedurende zijn stapsgewijze voortbeweging. De onderzoekers begrijpen hierdoor beter hoe eiwit-nanomachines chemische energie kunnen omzetten in mechanische arbeid. Deze week is hun artikel over de resultaten verschenen in de Online Early Edition van de Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS).
Figuur 1. Schematische weergave van de experimentele aanpak vergroten Figuur 1. Schematische weergave van de experimentele aanpak Kinesine motoren, met daaraan twee verschillende kleurstofjes lopen over een microtubulus eiwitbuis. De kinesines worden locaal met groen licht bestraald en het licht wat ze uitzenden wordt nauwkeurig gemeten. Onder in de figuur zijn een viertal karakteristieke signalen (licht als functie van de tijd) van individuele kinesines die door het licht lopen weergegeven.
Figuur 2. Model van het stapmechanisme van het motoreiwit kinesine vergroten Figuur 2. Model van het stapmechanisme van het motoreiwit kinesine
Gedurende één stap van 8 nanometers (8 keer één miljardste meter) gaat kinesine door drie fases, van een toestand waar beide voetjes vast zitten aan de microtubulus (links), via een toestand waarin de motor wacht op het binden van ATP, de brandstof en één van de voetjes los is en kan bewegen (boven), naar een pauzetoestand waar het losse voetje een specifieke locatie heeft en weer terug naar het begin. Eén hele cyclus duurt ongeveer een honderdste seconde.
Stapmechanisme motoreiwit kinesine
Eén van de karakteristieke kenmerken van leven is beweging. Dit is zowel de voortbeweging van ons hele lichaam, als bewegingsprocessen op een veel kleinere schaal, binnen onze cellen. Onze cellen zitten namelijk vol met kleine motoreiwitten die celonderdelen, zoals chromosomen of bouwstoffen transporteren van de ene kant van de cel naar de andere. De brandstof voor het transport wordt geleverd door ATP(adenosinetrifosfaat)-moleculen die de motoreiwitten chemisch omzetten. Eén van deze motoreiwitten is kinesine, een lange afstandstransporteur die bijvoorbeeld zorg draagt voor transport naar de uitlopers van zenuwcellen (die wel een meter lang kunnen zijn). Kinesine bestaat uit een dunne 'steel', waar aan de ene kant de transportlading aan vastzit en aan de andere kant twee identieke mechanisch actieve onderdelen, die functioneren als voeten (maar dan honderd miljoen keer kleiner). Kinesine kan, de ene voet voor de andere zettend, wandelen over microtubuli. De microtubuli zijn eiwitbuizen die niet alleen het skelet van de cel vormen maar ook een soort snelwegstelsel voor transport binnen de cel.

Hoe het stapproces van kinesine precies in zijn werk gaat hebben de Amsterdamse onderzoekers nu voor het eerst kunnen ontrafelen door de verandering van de afstand tussen de twee voeten van een enkele kinesine motor gedurende een wandeling te meten met geavanceerde fluorescentie microscopie methoden. Hiertoe hebben ze twee verschillende gekleurde kleurstofjes gebonden aan een specifieke locatie, elk op één van beide voeten. Afhankelijk van de afstand tussen deze twee kleurstoffen, kunnen ze wisselwerken en verschillende kleuren gaan uitstralen. Met deze techniek, zogenaamde Förster energie overdracht, konden de onderzoekers veranderingen in afstand tussen de twee voeten meten met een voorheen ongeëvenaarde snelheid en nauwkeurigheid.

Nieuw inzicht
Het onderzoeksteam uit Amsterdam heeft ontdekt dat een stap van kinesine niet uit één vloeiende beweging bestaat, maar dat er halverwege een korte pauze is, ongeveer wanneer de ene voet de andere passeert. Er bleek bovendien in geval van brandstofgebrek een extra pauze te zijn, waarin het kinesine op één voet staand als het ware wacht op de binding van een nieuw brandstofmolecuul. Deze bevindingen stellen de onderzoekers in staat beter te begrijpen hoe kinesine precies werkt en hoe in levende cellen chemische energie gebruikt wordt om actief transport teweeg te brengen. De werking van kinesine staat namelijk model voor die van vele motoreiwitten, die een essentiële rol spelen in ons lichaam in uiteenlopende processen als spier-, darm-, nierwerking en celdeling.
Het onderzoek is gefinancierd door de Stichting voor Fundamenteel Onderzoek der Materie (FOM) en de Nederlandse Organisatie voor Wetenschappelijk Onderzoek (NWO).

Voor de redactie
Bijschriften
Figuur 1. Schematische weergave van de experimentele aanpak Kinesine motoren, met daaraan twee verschillende kleurstofjes lopen over een microtubulus eiwitbuis. De kinesines worden locaal met groen licht bestraald en het licht wat ze uitzenden wordt nauwkeurig gemeten. Onder in de figuur zijn een viertal karakteristieke signalen (licht als functie van de tijd) van individuele kinesines die door het licht lopen weergegeven.

Figuur 2. Model van het stapmechanisme van het motoreiwit kinesine Gedurende één stap van 8 nanometers (8 keer één miljardste meter) gaat kinesine door drie fases, van een toestand waar beide voetjes vast zitten aan de microtubulus (links), via een toestand waarin de motor wacht op het binden van ATP, de brandstof en één van de voetjes los is en kan bewegen (boven), naar een pauzetoestand waar het losse voetje een specifieke locatie heeft en weer terug naar het begin. Eén hele cyclus duurt ongeveer een honderdste seconde.

Referentie
'Kinesin's step dissected with single-motor FRET', Sander Verbrugge, Zdenek Lansky en Erwin Peterman.
www.pnas.org/cgi/doi/10.1073/pnas.0905177106
Sander Verbrugge is FOM-promovendus en verwacht op 9 oktober a.s. te promoveren aan de Vrije Universiteit Amsterdam.

Contact
Dr.ir. E. (Erwin) Peterman, Laser Centre and Department of Physics and Astronomy, Vrije Universiteit, telefoon (020) 598 75 76. Voor meer informatie over het onderzoek kunt u kijken op http://www.nat.vu.nl/~erwinp.


Meer informatie Contactperso(o)n(en): Melissa Vianen